Un nutrido número de investigadores de distintas instituciones, encabezados por el científico mexicano Raúl Mena, del Centro de Investigación y de Estudios Avanzados (Cinvestav) , participan en el estudio para el que disponen de alrededor de 120 cerebros.
El banco de cerebros está ubicado en Ciudad de México, en el departamento de Fisiología, Biofísica y Neurociencias del Cinvestav, y ahí se guardan cerebros seccionados en mitades, una parte de las cuales se mantiene en ultracongeladores a 90 grados bajo cero, y las otras sumergidas en paraformaldehído -una solución química- a cuatro grados.
Con los más fríos, los expertos estudian las proteínas del cerebro, y las enzimas que afectan a la proteína Tau, cuyo comportamiento anormal es clave en el desarrollo de la enfermad.
El resto se somete a estudios de inmunohistoquímica, en los que se analizan las lesiones características que el Alzheimer produce en el cerebro, como las placas neuríticas y el aumento de marañas neurofibrilares.
El banco de cerebros se abrió en 1992 y a fecha de hoy se almacenan allí 18 cerebros mexicanos, unos 50 donados por un centro especializado de Cambridge, 20 de una organización canadiense, 10 de una estadounidense, y unos 20 de Francia que son de personas fallecidas con más de 100 años.
Algunos de los órganos fueron recogidos apenas unas horas después de la muerte del paciente, lo que ha permitido a los académicos trabajar con células relativamente frescas.
Una parte de los análisis se ha centrado en el estudio temprano del proceso de fosforilación de la proteína Tau en el cuerpo de la neurona, explicó en entrevista con Efe José Luna Muñoz, profesor adjunto de Raúl Mena.
La teoría tradicional es que un mecanismo tóxico de la neurona causa que la proteína Tau fosforilada (con los fosfatos añadidos) dañe la neurona y cause su muerte.
En el artículo de “Acta Neuropathologica” , los investigadores mexicanos plantearán una interpretación diferente de ese fenómeno, que en 2050 afectará a 113 millones de personas, según datos de la Fundación Española de Enfermedades Neurológicas (FEEN).
“Estamos sugiriendo que la fosforilación de la proteína Tau es un mecanismo de protección de la neurona para que pueda tener un mayor tiempo de vida”, dijo Luna Muñoz.
Los científicos mexicanos encontraron que un fragmento (o núcleo mínimo) de la proteína Tau, que se caracteriza por tener una longitud de entre 92 y 95 aminoácidos y que termina en un ácido glutámico específico, “es altamente tóxico”.
Según Luna Muñoz, la proteína Tau en el Alzheimer se rompe en esa posición del ácido glutámico, lo que desencadena la fosforilación, que conduce a la muerte de las neuronas.
“Hay muy pocos grupos de científicos en el mundo que están investigando ese núcleo mínimo, uno Aberdeen (Inglaterra), otro en Alemania, y otro en Chicago”, señaló Luna Muñoz.
La propuesta del equipo mexicano puede “cambiar la manera en que se trata de detener la formación de la maraña y la fosforilación con fármacos”, detalló el investigador.
A juicio del experto, es posible que al intentar parar esos procesos “lo que se haga es potenciar más la formación de ese núcleo mínimo”.
“Lo que se debe buscar es ver qué esta truncando a la proteína Tau. No se trata de combatir la fosforilación ni la maraña sino de que no se produzca la partición en el núcleo mínimo”, explicó.
Con el empleo de ratones transgénicos, los científicos mexicanos están abocados ya a la tarea de buscar cuál es la enzima que rompe la proteína Tau en ese fragmento de entre 92 y 95 aminoácidos de longitud.
Nueve expertos del departamento de Fisiología, Biofísica y Neurociencias, cinco del Instituto de Neurología y Neurocirugía de México, y cinco más del departamento de Biología Celular del mismo Cinvestav participan en el proyecto.
